 |  | Theo Dingermann |
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02.11.2026 10:30 Uhr |
Listerien kommen vor allem in feuchten, unzureichend erhitzten oder länger gelagerten Lebensmitteln vor. / © Getty Images/KATERYNA KON/SCIENCE PHOTO LIBRARY
Listeria monocytogenes verursacht beim Menschen meist lebensmittelbedingte Infektionen, die bei gesunden Personen häufig mild verlaufen. Besonders gefährdet sind jedoch Schwangere, Neugeborene, ältere und immungeschwächte Menschen. Bei invasiven Infektionen kann der Erreger die Darmbarriere überwinden, in die Blutbahn gelangen und schwere Erkrankungen wie eine Sepsis oder Meningitis auslösen.
Eine wesentliche Voraussetzung der Pathogenität des Bakteriums ist seine Fähigkeit, sich innerhalb von Wirtszellen zu vermehren und anschließend direkt in benachbarte Zellen einzudringen. Dazu nutzt es unter anderem das Wirtszellprotein Aktin. Dessen Polymerisation erzeugt Aktinfilamente, entlang derer sich der Erreger durch das Zytoplasma bewegt.
In einer aktuellen Arbeit, die kürzlich im Fachjournal »Nature Communications« erschienen ist, berichten Forschende um Dr. Patrick J. Woida vom Massachusetts Institute of Technology in Cambridge, USA, dass das Bakterium das körpereigene Enzym CYLD-Lysin-63-Deubiquitinase (CYLD) manipuliert. CYLD ist eine Protease, die Ubiquitin von bestimmten Proteinen entfernt und dadurch die Aktivitäten dieser Proteine reguliert. Mithilfe eines bakteriellen Virulenzfaktors verändert der Erreger die räumliche Verteilung dieses Enzyms und schwächt dadurch einen wichtigen Mechanismus der angeborenen Immunabwehr.
Um die molekularen Wechselwirkungen zwischen Bakterium und Wirtszelle genauer zu untersuchen, entwickelten die Forschenden eine Methode zur gezielten Markierung von Proteinen an der Bakterienoberfläche. Das Verfahren basiert auf der sogenannten Split-TurboID-Technologie. Dabei wird eine Biotinligase in zwei zunächst inaktive Fragmente aufgeteilt, von denen eines an der bakteriellen Oberfläche und das andere im Zytoplasma der Wirtszelle lokalisiert ist. Erst wenn beide Fragmente räumlich zusammentreffen, entsteht eine enzymatische Aktivität, die benachbarte Proteine mit Biotin markiert. Diese lassen sich anschließend isolieren und massenspektrometrisch identifizieren.
Auf diese Weise identifizierte das Team insgesamt 2382 Proteine und charakterisierte zahlreiche Faktoren, die mit der Oberfläche intrazellulärer Listerien assoziiert sind. Besonderes Interesse galt der Deubiquitinase CYLD. Wenn dieses Enzym bestimmte Ubiquitinverknüpfungen von Proteinen entfernt, beeinflusst dies unter anderem Entzündungsreaktionen und angeborene Immunantworten.
