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Nahrungsmittel

Intoleranzen und ­Allergien

21.06.2016
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Von Burkhard Kleuser und Lukasz Japtok / Nahrungsmittel­unverträglichkeiten haben in den letzten Jahren stetig zugenommen, dies gilt vor allem für die immunologisch bedingte Nahrungs­mittelallergie.

Als Ursache wird nicht nur das durch die Globalisierung wachsende Angebot auch exotischer Nahrungsmittel, sondern darüber hinaus der zunehmende Einsatz von Antacida diskutiert.

 

Die Ursachen von Nahrungsmittel-Unverträglichkeiten sind vielfältig und können auf immunologische, also allergische, und nicht-immunologische Prozesse, also Intoleranzen, zurückgeführt werden (1).

Bei Intoleranzen sind es vor allem Enzymdefekte oder Malabsorptionen, die den Unverträglichkeiten spezifischer Lebensmittelkomponenten zugrunde liegen. Prominente Beispiele sind Lactose-, Fructose- und Histamin-Intoleranzen.

 

Die klassischen IgE-vermittelten Nahrungsmittelallergien werden in primäre und sekundäre Allergieformen eingeteilt, wobei primäre Nahrungsmittelallergien infolge gastrointestinaler Sensibilisierungen auf vorwiegend stabile Nahrungsmittelallergene entstehen. Sekundäre Formen hingegen basieren zumeist auf Kreuzreaktionen zwischen strukturverwandten Molekülen in Pollen und Lebensmitteln.

 

Eine Sonderstellung bei den immunologisch vermittelten Nahrungsmittelunverträglichkeiten nimmt die Zöliakie ein, bei der die Glutenunverträglichkeit Merkmale sowohl einer Allergie als auch einer Autoimmunerkrankung aufweist.

 

Von den klassischen Nahrungsmittelallergien sind die Pseudoallergien abzugrenzen. Obwohl sie in ihrer Symptomatik Eigenschaften einer klassischen Allergie aufweisen, findet vorher keine Sensibilisierung des Immunsystems statt.

 

Oft ­unerkannt

 

Vermutet wird, dass in Deutschland mehr als 20 Prozent der Bürger von einer Nahrungsmittelunverträglichkeit betroffen sind. In den meisten Fällen handelt es sich hierbei um Intoleranzreaktionen. An einer immunologisch ausgelösten Nahrungsmittelallergie leiden circa sechs Prozent aller Kinder sowie circa drei bis vier Prozent der Erwachsenen. Studiengemäß sind unter letzteren circa 6,4 Prozent der Frauen und 2,8 Prozent der Männer betroffen (2). Die Zahlen belegen eine stetige Zunahme der Lebensmittelallergien, wobei berücksichtigt werden muss, dass Allergien und Intoleranzen häufig verwechselt werden.

 

Infolge des noch nicht vollständig ausgeprägten Immunsystems bei Kindern manifestiert sich eine Nahrungsmittelallergie oftmals schon in den ersten Monaten und Lebensjahren (3). Häufig zeigen diese Allergien eine gute Prognose mit spontaner Toleranzentwicklung. Bei 80 bis 90 Prozent der Kinder sind die Nahrungsmittelallergien bereits im Alter von drei Jahren nicht mehr diagnostizierbar (4).

Tabelle 1: Typische allergene Proteine in ausgewählten Lebensmitteln

Nahrungsmittel Allergene Proteinstrukturen
Kuhmilch Lipocalin, S100 Calcium-Bindungsprotein A7, Alpha-Lactalbumin, Beta-Lactalbumin, Serumalbumin, Immunoglobilin, Casein
Hühnerei Ovomucoid, Ovalbumin, Ovotransferrin, Lysozyme C, Serum-Albumin, YGP 42
Sojabohne Hydrophobes Protein, Defensin, Profilin, PR-10, Beta-Conglycinin (Vicilin), Glycinin (Legumin), Samen-biotyniliertes Protein, 2S-Albumin
Erdnuss Cupin, Conglutin, Profilin, PR 10, Lipid-Transfer-Protein, Oleosin, Defensin

Während Überempfindlichkeitsreaktionen von Kindern auf Kuhmilch und Hühnerei häufig spontan verschwinden, persistieren Allergien auf Nüsse, Hülsenfrüchte und Fisch oft bis in das Erwachsenenalter. Neben Alter, Geschlecht und geografischer Lage spielen bei der Entstehung von Nahrungsmittelallergien auch genetische Aspekte eine entscheidende Rolle. Ist ein Elternteil Allergiker, besteht ein zweifach erhöhtes Risiko für die Entwicklung einer Lebensmittelallergie.

 

Klassische Immunreaktionen

 

Die klassische Nahrungsmittelallergie ist eine Immunreaktion vom Typ 1, die durch spezifische IgE-Antikörper vermittelt wird. Voraussetzung ist eine vorhergehende Sensibilisierung, die in der Regel symptomlos verläuft. Der Allergenkontakt löst eine Th2-vermittelte Aktivierung der B-Lymphozyten aus, die spezifische IgE-Antikörper gegen das Allergen produzieren.

 

Diese Antikörper binden an basophile Granulozyten und Mastzellen, die nach einem erneuten Allergenkontakt degranulieren und Entzündungsmediatoren freisetzen. Symptome treten daher innerhalb von wenigen Minuten bis maximal zwei Stunden nach Verzehr der Nahrung auf.

 

Eine Nahrungsmittelallergie kann sehr unterschiedliche Symptome auslösen. Sie reichen von leichtem Juckreiz in Mund, Hals oder auch am ganzen Körper bis hin zu starken Schwellungen im Mund- und Rachenraum sowie an den Lippen. Auch die Haut kann betroffen sein, Urtikaria und Angioödeme sind typische klinische Manifestationen. Darüber hinaus können Symptome in Form von Atembeschwerden auch am Respirationstrakt sowie in Form von Diarrhö, Übelkeit und abdominalen Beschwerden am Gastrointestinaltrakt auftreten (5).

Lebensmittel sind komplexe Allergenquellen und enthalten viele Glykoproteine, die zu einer allergenen Reaktion führen und untereinander auch Kreuzreaktionen bewirken können (Tabelle 1). Die klassischen Nahrungsmittelallergien werden bei Säuglingen und Kindern fast immer durch Proteine aus Milch, Hühnerei, Nüssen, Soja, Weizen und Fisch ausgelöst. Erwachsene reagieren dagegen häufiger auf allergene Strukturen, die in Nüssen, Sellerie, Obst, Fisch, Hülsenfrüchten und Soja vorkommen (6, 7, 8).

 

Ob Casein in Kuhmilch, Ovalbumin beziehungsweise Ovomucoid im Hühnerei oder Parvalbumin in Fisch: Alle bisher identifizierten allergenen Strukturen sind von der WHO erfasst (http://www.allergen.org) und standardisiert worden. Allergene Komponenten können unterschiedlich empfindlich auf Hitze, pH-Wert des Magens und Spaltung durch Pankreasenzyme reagieren, so gibt es durchaus Proteinstrukturen die eine Hitzeeinwirkung überstehen und auch nach dem Zubereiten des Lebensmittels ihre allergenen Eigenschaften behalten. So bleibt zum Beispiel auch und gerade das allergene Potenzial von Parvalbumin beim Erhitzen erhalten, sodass viele Menschen schon auf Kochdämpfe bei der Fischzubereitung allergisch reagieren (9). Aber auch der gastrische pH-Wert und Verdauungsenzyme müssen überwunden werden. Gerade verdauungsstabile Proteine stellen die wahren Nahrungsmittelallergene dar und zeichnen sich durch die Eigenschaft aus, über das gastrointestinale Epithel in intakter Form aufgenommen zu werden.

 

Erwachsene haben ein erhöhtes Risiko, eine Nahrungsmittelallergie zu entwickeln, wenn sie Pollenallergiker und/oder Atopiker sind. Dies lässt sich mit kreuzreaktiven Eiweißstrukturen erklären, die sowohl in Pollen als auch in Lebensmitteln vorkommen, man spricht von einer Pollen-assoziierten Nahrungsmittelallergie. In vielen Lebensmitteln finden sich Proteine, die den Pollenallergenen früh blühender Bäume, Kräuter, Gräser oder Getreide strukturell ähnlich sind. Das orale Allergiesyndrom kann sich nicht nur durch Schwellungen und Kribbeln im Bereich der Lippen, Zunge oder Hals bemerkbar machen, sondern gegebenenfalls durch Verengung der Atemwege auch zu lebensbedrohlichen Komplikationen führen (10).

 

Von einer allergischen Kreuzreaktion unter anderem mit Äpfeln oder anderem Frischobst sind am häufigstem Birkenpollenallergiker betroffen. Neben Pollen können aber auch Latex-, Insektengift- oder Hausstaubmilbenallergien die Ursache für eine Kreuzreaktion sein (Tabelle 2).

 

Eine detaillierte Anamnese stellt die Grundlage für die Diagnostik der Nahrungsmittelallergie dar. Die Erstellung eines Ernährungs- und Symptomtagebuches über mehrere Wochen ist sinnvoll, um mögliche Auslöser zu identifizieren und um Informationen über Risikofaktoren zu erhalten. Zudem können Hauttests wie der Pricktest mit nativen Nahrungsmitteln oder kommerziellen Extrakten Hinweise geben, die durch eine serologische IgE-Bestimmung der wichtigsten Allergene untermauert werden. Zur Überprüfung der Übereinstimmung diagnostischer Parameter und klinischer Symptome kann ein oraler Provokationstest durchgeführt werden, der immer unter ärztlicher Aufsicht erfolgen muss.

 

Sonderfall Zöliakie

 

Die Zöliakie ist eine lebenslange Überempfindlichkeit gegenüber dem Klebereiweiß Gluten, die bei Personen mit genetisch determiniertem Risiko zu einer chronisch entzündlichen Darmerkrankung führt. Die Prävalenz der Zöliakie liegt in Deutschland bei circa 0,3 Prozent. Die Dunkelziffer ist hoch. Dies ist besonders fatal, da eine nicht diagnostizierte und nicht therapierte Zöliakie bei weiterer Gluten-Exposition mit einem erhöhten Risiko der Entwicklung zusätzlicher Autoimmunerkrankungen wie Diabetes mellitus und/oder Thyreoditis verbunden ist (11).

Tabelle 2: Allergene mit molekülverwandten Strukturen, die zu Kreuzallergien führen

Respirationsallergen Nahrungsmittel
Birken-, Erlen-, Haselpollen Apfel, Aprikose, Birne, Haselnuss, Kirsche, Kiwi, Mandel, Pfirsich, Walnuss
Beifußpollen Anis, Dill, Fenchel, Kamille, Koriander, Kümmel, Sellerie, Sonnenblumenkerne
Traubenkrautpollen Banane, Melone
Gräser-, Roggenpollen Getreide, Melone, Tomate
Hausstaubmilben Krustentiere
Latex Avocado, Banane, Esskastanie, Feige, Kartoffel, Kiwi, Spinat, Tomate
Vogelfedern Hühnerei
Bienengift Honig

Gluten kommt in den Getreidearten Weizen, Dinkel, Roggen, Gerste und Hafer, aber auch in alten Weizensorten wie Einkorn und Emmer vor. Wie bereits erwähnt, weist die Pathogenese der Zöliakie Merkmale sowohl einer Allergie als auch einer Autoimmunerkrankung auf.

 

Die Glutenunverträglichkeit wird auf eine Überempfindlichkeit gegen die bei der Resorption und Spaltung im Darm entstehenden Gliadin-Peptide zurückgeführt, die von den Epithelzellen des Dünndarms als Antigene erkannt werden. Tatsächlich findet man in Duodenalbiopsien vieler Zöliakie-­Patienten Gliadin-spezifische CD4+-T-Zellen (12).

 

Zur Pathophysiologie: Gliadin-Peptide werden von Enterozyten des Dünndarms aufgenommen und aktiviert. In der Folge setzen sie das Protein Zonulin frei, welches die endotheliale Barriere reduziert, sodass Gliadine verstärkt die Barriere überwinden können. Dort findet eine Desaminierung durch das Enzym Transglutaminase statt, welches Glutaminreste des Gliadins in Glutamat überführt. Das so modifizierte Gliadin besitzt ein höheres immunogenes Potenzial als die native Form. Zusätzlich entstehen bei der kalalytischen Modifizierung des Gliadins durch Transglutaminase auch quervernetzte Proteinkomplexe aus Enzym und Gliadinsubstrat. Antigen-präsentierende Zellen nehmen das modifizierte Gliadin und die quervernetzten Proteinkomplexe auf und vermitteln über die Kommunikation mit T- und B-Zellen die spezifische Immunantwort, bei der es dann auch zu Autoantikörpern gegen die Transglutaminase kommt. Eine Entzündung und Zerstörung des Darmepithels ist die Folge (13, 14).

 

Spielen bei der Entstehung der Zöliakie genetische Aspekte eine Rolle, so sind in der Regel nur Personen mit einer spezifischen Konstellation der Histokompatibilitätsantigene HLA DQ2, DQ7 oder DQ8 betroffen. Diese spezifischen HLA-Haplotypen sind für die immunologische Präsentation der nativen und modifizierten Gliadine verantwortlich und finden sich bei fast jedem vierten Europäer. Doch scheinen noch weitere unbekannte Risikofaktoren für die Manifestation eine Rolle zu spielen.

Bei Zöliakie-Betroffenen führt die Gluten-Exposition zu einer chronischen Entzündung der Dünndarmschleimhaut, die mit einer Zottenatrophie und Kryptenhypertrophie und damit einer unzureichenden Nährstoffaufnahme verknüpft ist. Häufige Symptome bei Kindern sind Meteorismus, Diarrhö und Gewichtsverlust, bei Erwachsenen Reizdarmsyndrom und chronische Müdigkeit. Allerdings überwiegen Verläufe, bei denen die Betroffenen nur wenige oder einzelne Symptome aufweisen. Nicht selten ist ein ungeklärter Eisenmangel oft das einzige Krankheitszeichen, das auf eine Zöliakie hindeutet (15). Daher wird bei vielen Betroffenen eine Zöliakie erst nach Jahren diagnostiziert.

 

Bei Verdacht auf Zöliakie steht zuerst die serologische Bestimmung von Antikörpern gegen Gliadin und desaminiertes Gliadin sowie die Bestimmung von Autoimmunantikörpern gegen Transaminase im Vordergrund. Weiterhin können genetische (HLA-Haplotypen) und histologische (Duodenalbiopsien) Untersuchungen durchgeführt werden. Nur durch einen konsequenten lebenslangen Verzicht auf Gluten kommt es zu einer Verbesserung der klinischen Symptome, da es dann zu einer langsamen Regeneration der Dünndarmepithelien kommt.

 

Hohe Prävalenz

 

Mit einer Prävalenz von mehr als 75 Prozent ist die primäre Lactoseintoleranz weltweit die häufigste Intoleranzreaktion. In Deutschland sind immerhin noch mehr als 15 Prozent der erwachsenen Bevölkerung betroffen (16, 17).

 

Ursache der primären Lactoseintoleranz ist die sich vermindernde Expression des Enzyms Lactase im Dünndarm­epithel nach dem Erreichen des Kindesalters, man spricht von einer Lactase-Non-Persistenz. Jedoch hat sich bei einigen Bevölkerungsgruppen, die tierische Milch als Nahrungsquelle nutzen, durch genetische Polymorphismen eine Persistenz der Lactase-Aktivität bis in das Erwachsenenalter bewahrt.

 

Eine Spaltung des Milchzuckers zu Galactose und Glucose durch die Lactase ist notwendig, da eine Resorption nur in Form der Monosaccharide über spezifische Transporter wie dem Natrium/Glucose-Transporter (SGPLT1) möglich ist. Bleibt die enzymatische Spaltung aus, gelangt die Lactose in tiefere Abschnitte des Intestinaltraktes und steht damit schließlich den Darmbakterien als Substrat zur Verfügung. In Folge der Zersetzung durch die Bakterien kommt es zu gastrointestinalen Beschwerden wie Völlegefühl, Blähungen, Meteorismus (Trommelbauch) und krampfartigen Bauchschmerzen. Darüber hinaus ist Lactose osmotisch wirksam und kann somit die Entstehung einer Diarrhö begünstigen (18).

 

Eine sekundäre Lactose-Intoleranz kann durch Schädigung der Darmschleimhaut und somit der Lactase produzierenden Zellen zum Beispiel infolge einer Zytostatika-Behandlung oder Erkrankungen wie Zöliakie und Morbus Crohn entstehen. Sekundäre Lactose-Intoleranzen zeigen nach Regenerierung des Darmepithels eine Remission.

 

Ob primär oder sekundär: Bei der klinischen Manifestation einer Lactose-Intoleranz sollte eine Laktose-reduzierte Diät erfolgen. Alternativ ist die Substitution mit Lactase-Präparaten möglich.

Diät bei Fructose-Intoleranz

 

Auch die Fructose-Intoleranz weist in Deutschland eine recht hohe Prävalenz von 15 bis 25 Prozent auf. In der Regel handelt es sich um eine Fructosemal­absorption, die auch als intestinale Fructose-Intoleranz bezeichnet wird. Sie ist von der selten auftretenden ­hereditären Fructose-Intoleranz, einer ­hepatischen Stoffwechselstörung, zu unterscheiden.

 

Bei der Malabsorption liegt eine eingeschränkte Kapazität des Fructosetransporters GLUT5 in der Dünndarmschleimhaut und folglich eine verminderte Resorption des Monosaccharids vor. Fructose gelangt in tiefere Darmabschnitte und wird dort durch bakterielle Metabolisierung zu Methan, Wasserstoff und Kohlendioxid umgesetzt. Völlegefühl, Blähungen und krampfartige Bauchschmerzen sind die Folge. Ähnlich wie bei der Lactoseintoleranz ist die nicht umgesetzte Fructose osmotisch aktiv und führt damit zu Diarrhö. Ein Fructosebelastungstest, bei dem der bakteriell gebildete Wasserstoff in der Atemluft gemessen wird, kann zur Diagnose einer Malabsorption herangezogen werden (19).

 

Die hereditäre Fructose-Intoleranz ist meist auf eine Mutation im Aldolase-B-Gen zurückzuführen, sodass eine Spaltung von Fructose-1-phosphat in Glycerinaldehyd und Dihydroxyacetonphosphat in der Leber nicht erfolgen kann. Die Anreicherung des phosphorylierten Monosaccharids geht mit einer Schädigung der Leber bis hin zur Leberinsuffizienz einher (20). Darüber hinaus kommt es zu einer Hemmung der Glycolyse.

 

Die Manifestation der hereditären Fructose-Intoleranz erfolgt bereits im Säuglings- beziehungsweise Kindesalter; sie wird jedoch häufig erst im Erwachsenenalter diagnostiziert. Grund hierfür ist eine unbewusste Abneigung gegenüber zuckerhaltigen Lebensmitteln. Klinische Symptome der Stoffwechselstörung sind Hypoglykämie, Emesis, Schweißausbrüche und neurologische Ausfallserscheinungen. Die Erkrankung kann aufgrund des Gendefektes leicht nachgewiesen werden, bei Vorliegen der Mutation ist eine strikte Fructose-freie Diät indiziert.

 

Damit unterscheidet sich die diätetische Maßnahme grundlegend von der Fructosemalabsorption. Führt man hier eine Fructose-arme Diät durch, ist dies zwar anfänglich mit einer Verbesserung der Symptome verknüpft. Langfristig zieht aber eine verminderte Fructosezufuhr auch eine Reduktion der Glut5-Expression nach sich, sodass es zu einer Progression der Symptomatik kommen kann. Geeignet ist daher bei der intestinalen Fructose-Intoleranz eine Fructose-modifizierte Diät, die sich durch eine erhöhte Fett- und Proteinmenge in der Nahrung auszeichnet und die Expression des Glut5-Transporters positiv beeinflussen soll.

 

Flush, Diarrhö und Übelkeit

 

Eine Histamin-Intoleranz kommt bei etwa drei Prozent der mitteleuropä­ischen Bevölkerung vor, wobei auch hier Frauen häufiger betroffen sind. Das Krankheitsbild ist definiert durch das Überschreiten der individuellen Histamin-Toleranzgrenze. Häufige Ursache ist ein Mangel des Histamin-abbauenden Enzyms Diaminooxidase. Darüber hinaus kann sich eine Histamin-Intoleranz klinisch manifestieren, wenn es trotz physiologischer Diaminooxidase-Aktivität zu einer übermäßigen Histamin- Belastung kommt.

Die Symptome einer Histamin-Intoleranz können sehr unterschiedlich ausgeprägt sein, weil Histaminrezeptoren in nahezu allen Organsystemen eine wichtige Rolle spielen. Leitsymptome nach Überschreiten der individuellen Toleranzgrenze sind Flush, Diarrhö, Übelkeit, Kopfschmerzen, Hitzegefühl und Atemnot. Darüber hinaus können aber auch Exantheme, Rhinitis, Urtikaria, Colitis oder Asthma-ähnliche Symptome auftreten.

 

Ein Mangel an Diaminooxidase kann genetisch und damit primär bedingt sein, er kann auch sekundäre Ursachen haben. Bei einem primären Mangel findet man Polymorphismen im Diaminooxidase-Gen, die eine deutlich reduzierte Enzymaktivität verursachen. Diese können molekularbiologisch leicht nachgewiesen werden. Häufige Ursache für einen sekundären Mangel des Enzyms sind aber auch entzündliche oder degenerative Darmerkrankungen. Denn die Diaminooxidase wird zu mehr als 90 Prozent in den Epithelien des Darms gebildet.

 

Ebenso können exogene Noxen wie Toxine und Alkohol, aber auch zahlreiche Arzneistoffe wie Acetylcystein, Alprenolol, Ambroxol, Amitryptilin, Chinidin, Chloroquin, Cimetidin, Diazepam, Dihydralazin, Furosemid, Haloperidol, Isoniazid, Metamizol, Metoclopramid, Propafenon, Theophyllin oder Verapamil zu einer Verminderung der Enzymaktivität beitragen. Darüber hinaus muss bei einer verminderten Aktivität der Diaminooxidase auch ein Kupfermangel in Betracht gezogen werden, da Kupfer als Zentralion des Enzyms essenziell für dessen Aktivität ist (21).

 

Die individuelle Histamintoleranzgrenze kann besonders leicht überschritten werden, wenn zusätzlich Histamin-reiche Lebensmittel verzehrt werden. Histamin entsteht in Lebensmitteln vor allem im Zuge von Fermentationsprozessen. Bakterielle Decarboxylasen katalysieren die Umwandlung von Histidin aus der Nahrung zu dem biogenen Amin. Gerade bei langen Reifungsprozessen bildet sich daher das hitze- und kältestabile Histamin.

Die Autoren

Burkhard Kleuser studierte von 1984 bis 1988 Chemie und Lebensmittelchemie sowie von 1990 bis 1994 Biochemie und Molekularbiologie an den Universitäten Wuppertal und Hamburg. Nach seiner Promotion 1994 und seiner Postdoktorandenzeit am Medical Center, Georgetown University, Washington D.C., USA, war er von 1997 bis 2002 als wissenschaftlicher Assistent und Oberassistent am Institut für Pharmazie der Freien Universität Berlin tätig, bevor er sich 2002 habilitierte und im selben Jahr auch die Lehrbefähigung für das Fach Pharmakologie und Toxikologie erhielt. Kleuser wurde 2006 zum Universitätsprofessor (W2) für Pharmakologie und Toxikologie an der Freien Universität Berlin berufen. Seit 2009 bekleidet er den Lehrstuhl für Toxikologie an der Universität Potsdam.

 

Lukasz Japtok studierte von 2003 bis 2008 Pharmazie an der Freien Universität Berlin. Nach einem Promotionsstudium sowohl in Berlin als auch an der Universität Potsdam wurde er 2012 promoviert und ist seitdem als wissenschaftlicher Mitarbeiter und Gruppenleiter am Potsdamer Lehrstuhl für Toxikologie tätig. Seit Oktober 2015 ist Japtok Juniorprofessor für Immuntoxikologie am Lehrstuhl für Toxikologie der Universität Potsdam.

 

Professor Dr. Burkhard Kleuser

Lehrstuhl für Toxikologie

Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät

Universität Potsdam

Arthur-Scheunert Allee 114-116

14558 Potsdam

E-Mail: kleuser@uni-potsdam.de

Große Mengen des biogenen Amins sind insbesondere in mikrobiell hergestellten beziehungsweise fermentierten Nahrungsmitteln wie Käse, Sauerkraut und Wein sowie auch in unzureichend gekühlten, proteinreichen Lebensmitteln wie Fisch und Fleisch zu finden. Personen mit niedriger Histamintoleranzgrenze sollten Histamin-haltige Nahrungsmittel meiden. Bei Bedarf kann eine symptomatische Therapie mit H1-Antihistaminika erfolgen.

 

Stichwort »Pseudoallergie«: Neben der IgE-vermittelten Mastzelldegranulation können auch manche Lebensmittelinhaltsstoffe und hier vor allem Zusatz- und Aromastoffe zu der beschriebenen, direkten Aktivierung der Immunzellen führen und so die klinische Symptomatik einer allergischen Reaktion vom ­Soforttyp imitieren.

 

Postuliert wird unter anderem die Aktivierung von spezifischen G-Protein-gekoppelten Rezeptoren auf den Mastzellen (MrgprX2), Veränderungen im Eicosanoid-Stoffwechsel sowie eine verstärkte Mediatorenbildung beziehungsweise -ausschüttung.

 

Typische Auslöser und Symptome

 

Als typische Auslöser einer pseudoallergischen Reaktion sind die Konservierungsstoffe Sorbinsäure (E 200–E 203), Benzoesäure (E 210–E 213) und Schwefeldioxid (E 220–E 223) bekannt, die häufig in aromatisierten Getränken, Nudelfüllungen, Trockenfrüchten, Fertiggerichten, abgepacktem Käse und geschnittenem Brot enthalten sind. Aber auch natürliche Inhaltsstoffe zum Beispiel in Ananas, Erdbeeren und Aprikosen können pseudoallergische Reaktionen hervorrufen.

 

Anders als bei IgE-vermittelten Reaktionen, bei denen bereits geringste Konzentrationen des Allergens ausreichen, treten die typischen Symptome bei einer Pseudoallergie erst ab einer bestimmten Konzentration auf. Zu den Pseudoallergien zählt das sogenannte China-Restaurant-Syndrom, bei dem es – ausgelöst durch den Geschmacksverstärker Glutamat – zu einer Mastzell­degranulation kommen kann.

 

Auch Salicylate können aufgrund ihrer COX-inhibierenden Wirkung und damit einer Verschiebung des Leukotrien/Prostaglandin-Gleichgewichtes eine Mastzelldegranulation verursachen. Die Gehalte an Salicylaten in Lebensmitteln sind aber relativ gering, sodass eine klinisch relevante Konzen­tration im Gegensatz zur ASS-Intoleranz kaum erreicht werden kann.

 

Wie bereits eingangs deutlich gemacht, werden viele Allergene, die ein hohes Sensibilisierungspotenzial besitzen, gastrisch durch pH-abhängige Verdauungsenzyme inaktiviert. Durch den unsachgemäßen Einsatz von Antacida, aber auch von Protonenpumpen-Inhibitoren, H2-Antihistaminika oder Sucralfat kann der pH-Wert im Magen ansteigen. In der Folge können eigentlich verdauungslabile Lebensmittelallergene die Magenpassage intakt überstehen und im Duodenaltrakt immunologisch prozessiert werden. Dies könnte als eine Möglichkeit für die ­Zunahme der Lebensmittelallergien in den letzten Jahren in Betracht gezogen werden. /

 

Literatur beim Verfasser

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