KI nicht mehr wegzudenken

1. Hansch, C., Quantitative structure-activity relationships and the unnamed science. Accounts of Chemical Research 1993; 26 (4): 147–153.
2. Hansch, C., et al., Correlation of Biological Activity of Phenoxyacetic Acids with Hammett Substituent Constants and Partition Coefficients. Nature 1962; 194 (4824): 178–180.
3. Bohacek, R. S., McMartin, C., Guida, W. C., The art and practice of structure-based drug design: a molecular modeling perspective. Med Res Rev 1996; 16 (1): 3–50.
4. Sterling, T., Irwin, J. J., ZINC 15 – Ligand Discovery for Everyone. Journal of Chemical Information and Modeling 2015; 55 (11): 2324–2337.
5. Kendrew, J. C., et al., A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis. Nature 1958; 181 (4610): 662–666.
6. Burley, S. K., et al., RCSB Protein Data Bank: powerful new tools for exploring 3D structures of biological macromolecules for basic and applied research and education in fundamental biology, biomedicine, biotechnology, bioengineering and energy sciences. Nucleic Acids Res 2021; 49 (D1): D437–D451.
7. Jumper, J., et al., Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature 2021.
8. Jumper, J., et al., Applying and improving AlphaFold at CASP14. Proteins 2021; 89 (12): 1711–1721.
9. Lyu, J., Irwin, J. J., Shoichet, B. K., Modeling the expansion of virtual screening libraries. Nat Chem Biol 2023.
10. Lyu, J., et al., Ultra-large library docking for discovering new chemotypes. Nature 2019; 566 (7743): 224–229.
11. Woolfson, D. N., A Brief History of De Novo Protein Design: Minimal, Rational, and Computational. J Mol Biol 2021; 433 (20): 167160.
12. Leaver-Fay, A., et al., ROSETTA3: an object-oriented software suite for the simulation and design of macromolecules. Methods in enzymology 2011; 487: 545–574.
13. Leman, J. K., et al., Macromolecular modeling and design in Rosetta: recent methods and frameworks. Nat Methods 2020; 17 (7): 665–680.
14. Alford, R. F., et al., The Rosetta All-Atom Energy Function for Macromolecular Modeling and Design. J Chem Theory Comput. 2017; 13 (6): 3031–3048.
15. Kuhlman, B., et al., Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy. Science 2003; 302 (5649): 1364–1368.
16. Schoeder, C. T., et al., Modeling Immunity with Rosetta: Methods for Antibody and Antigen Design. Biochemistry 2021; 60 (11): 825–46.
17. Sesterhenn, F., Bonet, J., Correia, B. E., Structure-based immunogen design-leading the way to the new age of precision vaccines. Curr Opin Struct Biol 2018; 51: 163–169.

Jens Meiler hat Chemie an der Universität Leipzig studiert und wurde im Jahr 2001 an der Universität Frankfurt zum Thema biomolekulare NMR promoviert. Darauf folgte ein Aufenthalt in Seattle in den USA an der University of Washington im Labor von David Baker. 2006 wechselte er zur Vanderbilt University in Nashville, Tennessee. Dort führt er bis heute einen Teil seiner Arbeitsgruppe. Seit dem Jahr 2020 ist Meiler Alexander-von-Humboldt-Professor und Professor für pharmazeutische Chemie an der Universität Leipzig. Im Institut für Wirkstoffentwicklung bringt er computergestützte Methodenentwicklung und Translation in experimentelle Validierung zusammen.

Clara T. Schoeder studierte Pharmazie an der Universität Kiel und erhielt 2013 die Approbation als Apothekerin. Zwischen 2013 und 2017 fertigte sie ihre Promotion an der Universität Bonn zum Thema Wirkstoffentwicklung an orphanen G-Protein gekoppelten Rezeptoren und Cannabinoidrezeptoren an. Zwischen 2018 und 2021 war sie an der Vanderbilt University in Nashville in der Arbeitsgruppe von Jens Meiler und James Crowe, um zum Thema computergestütztes Design von Impfstoffen und Antikörpern zu forschen und führt diese Arbeit nun als Gruppenleiterin und seit August 2023 als Juniorprofessorin am Institut für Wirkstoffentwicklung an der Universität Leipzig fort.