 |  | Theo Dingermann |
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01.09.2025 13:30 Uhr |
Konsequent belegen die Forschenden ihre Hypothese durch Daten in der von ihnen postulierten mehrstufigen Kausalkette, ausgehend von der Komplexbildung zwischen eNMDAR und TRPM4 über Verhaltensanalysen, Studien zur Organell‑ und Synapsen‑Morphologie und schließlich der Aβ‑Last.
Dass sich dieser Ansatz grundlegend von bisherigen Therapiestrategien für die Alzheimer-Erkrankung unterscheidet, betont auch Professor Dr. Hilmar Bading, Senior-Autor der Studie, in einer Pressemitteilung. »Statt auf die Entstehung oder Entfernung von Amyloid aus dem Gehirn zu zielen, blockieren wir mit dem NMDAR/TRPM4-Komplex einen nachgeordneten zellulären Mechanismus, der einerseits zum Absterben von Nervenzellen führen kann und andererseits – in einer krankheitsverstärkenden Rückkopplung – die Bildung von Amyloid-Ablagerungen befördert«.
Die klinische Übertragbarkeit, Interaktionsprofil und Langzeitsicherheit von TwinF‑Inhibitoren bleiben zu prüfen. Nichtsdestoweniger sprechen die Daten dafür, dass die Neurotoxizität des eNMDAR/TRPM4-Komplexes bei Alzheimer oberhalb zentraler degenerativer Prozesse liegt und dass FP802 oder Derivate des Wirkstoffkandidaten einen rationalen therapeutischen Ansatz denkbar erscheinen lassen.
