Maßgeschneiderte Moleküle gegen Alzheimer

Entwickelt wurden die Substanzen von einer Arbeitsgruppe um Professor Dr. Thomas Schrader von der Philipps-Universität in Marburg und Professor Dr. Detlev Riesner von der Universität Düsseldorf.

Bei neurodegenerativen Erkrankungen verändern die betroffenen Eiweißmoleküle ihre ursprünglich vorwiegend ungeordnete Struktur zu einer Beta-Faltblatt-Struktur. Als Ziehharmonika-förmige Beta-Amyloid-Peptide neigen sie auf Grund ihrer »klebrigen« Oberfläche zur Bildung von Plaques im Gehirn. Werden die Eiweißmoleküle nicht ausreichend und schnell genug abgebaut oder ausgeschieden, verbinden sie sich zu Beta-Amyloid-Fibrillen und lagern sich anschließend als Amyloid-Plaques ab, die die Sauerstoffversorgung und damit die Funktion der Nervenzellen beeinträchtigen.

Die von den Wissenschaftlern am Computer entwickelten Wirkstoffe lagern sich an die Beta-Amyloid-Peptidstränge an und verhindern ein weiteres Verklumpen. Dabei ahmen die synthetischen Moleküle das Wasserstoffbrückenmuster der krankhaften Alzheimer-Eiweiße nach. In komplementärer Anordnung bilden sie zu jedem Wasserstoffbrücken-Donor und -Akzeptor eine Wasserstoffbrücke aus und legen sich wie Kappen auf alle Carboxyl- und Stickstoff-Wasserstoff-Gruppen der Peptidbindungen. Der Beta-Amyloid-Peptidstrang wird so entlang seiner beiden klebrigen Außenseiten »maskiert« und an einer weiteren Aggregation mit benachbarten Polypeptidketten gehindert. Der Abbau der unschädlich gemachten Beta-Amyloid-Peptidstränge erfolgt anschließend über natürliche, körpereigene Mechanismen.

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