Transportprotein soll Ablagerungen beseitigen |
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28.10.2014 16:34 Uhr |
Von Christina Hohmann-Jeddi / Die verstärkte Bildung eines Transportproteins in der Membran von Lysosomen kann die Ablagerung des Proteins α-Synuclein in Nervenzellen, die in der Pathogenese von Morbus Parkinson eine Rolle spielt, verhindern.
Das berichten Forscher um Dr. Judith Blanz vom Biochemischen Institut der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel im Fachjournal »Proceedings of the National Academy of Sciences« (DOI: 10.1073/pnas.1405700111).
Bei der neurodegenerativen Erkrankung Parkinson sammelt sich in den Nervenzellen das Protein α-Synuclein an, weil dessen Abbau gestört ist. Die Wissenschaftler um Blanz haben jetzt in Untersuchungen mit Mäusen herausgefunden, wie sich Transport und Abbau dieses Proteins steuern lassen. »Wir konnten zeigen, dass der Verlust von LIMP-2, eines Membranproteins des Lysosoms, die Ablagerungen von unlöslichem, fehlgefaltetem α-Synuclein im Gehirn begünstigt«, erklärt Blanz laut einer Pressemitteilung der Universität. Für ihre Untersuchungen verwendeten sie Mäuse, die LIMP-2 nicht bilden können.
LIMP-2 bindet das Enzym β-Glucocerebrosidase und transportiert es in das Lysosom. Fehlt LIMP-2, dann kann das Enzym nicht an der richtigen Stelle arbeiten. Als Folge lagern sich Fette im Lysosom ab, die verhindern, dass α-Synuclein abgebaut wird. »Interessanterweise konnten wir feststellen, dass eine Erhöhung von LIMP-2 sich positiv auf den Abbau von α-Synuclein auswirkt«, so die Biologin.
Erst wenn man die genauen Zusammenhänge in der Zelle kenne, könne man gezielt in diesen zellulären Transportweg eingreifen. In kommenden Studien will das Team nach Möglichkeiten suchen, die Bindung des Enzyms an das Transportprotein LIMP-2 so zu verändern, dass es sich positiv auf den Abbau von α-Synuclein auswirkt. »Unsere Erkenntnisse eröffnen jetzt ganz neue Ansätze für die Behandlung der Parkinson-Erkrankung.« /
