 |  | Sven Siebenand |
 |
20.04.2023 09:00 Uhr |
Was ist die genaue molekulare Ursache? Mittels Massenspektroskopie-basierter Proteomik wurden bei weiteren Arbeiten mehr als 2500 aktive Proteine in den Blutplättchen der Bären quantifiziert. Das Ergebnis: In Winterruhe wurden gegenüber der Sommeraktivität 71 Proteine hoch- und 80 herunterreguliert. Den größten Unterschied fand man beim Hitzeschockprotein 47 (HSP47), das bei überwinternden Bären um das 55-Fache herunterreguliert war. Zudem konnten die Forscher zeigen, dass HSP47 unter Langzeit-Immobilisation in verschiedenen Säugern herunterreguliert wird, unter anderem auch beim Menschen, und die Absenkung somit offenbar ein evolutionär konservierter Mechanismus zur Thromboseprävention ist.
Petzold zufolge ist HSP47 allein in der Lage, Entzündungszellen zu aktivieren. Durch geringe HSP47-Proteinlevel reduziert sich die Interaktion von Thrombozyten und Entzündungszellen. Gelingt es also, HSP47 mit einem passenden Molekül bei immobilisierten Akutpatienten zu blockieren, ließe sich womöglich das Risiko einer venösen Thrombose reduzieren. Zwar gibt es für Laborexperimente bereits kleine Moleküle, die HSP47 ausschalten. Doch für einen möglichen Einsatz am Menschen eignen sie sich nicht. »Deshalb wollen wir jetzt selbst nach entsprechend geeigneten Substanzen suchen«, sagt Petzold. Weitere Untersuchungen gelte es noch abzuwarten, bevor man sich über eine neue Wirkstoffklasse freut.
