Gottfried Wilhelm Leibniz-Preise 2023 verliehen

Der Gottfried Wilhelm Leibniz-Preis der DFG ist der wichtigste Forschungsförderpreis in Deutschland. Ziel des 1985 eingerichteten Leibniz-Programms ist es, die Arbeitsbedingungen herausragender Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler zu verbessern, ihre Forschungsmöglichkeiten zu erweitern, sie von administrativem Arbeitsaufwand zu entlasten und ihnen die Beschäftigung besonders qualifizierter Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter zu erleichtern. Der Preis ist mit bis zu 2,5 Millionen Euro dotiert.

Eine der Preisträgerinnen ist Professorin Dr. Sarah Ellen O’Connor, die seit 2019 als Direktorin das Max-Planck-Institut für chemische Ökologie in Jena leitet und für ihre grundlegenden Entdeckungen zur pflanzlichen Naturstoffbiosynthese ausgezeichnet wurde. Pflanzen verfügen über spezielle Enzyme und Synthesewege, um organische Moleküle synthetisieren zu können. Viele dieser Naturstoffe (unter anderem Vincristin) werden als Arzneistoffe genutzt, können aber oft nicht mit klassischen chemischen Methoden hergestellt werden.

O’Connor erforscht Biosynthesewege in Pflanzen unter Nutzung neu entdeckter Genfunktionen, die Aufklärung enzymatischer Wirkmechanismen sowie molekulargenetische und genomische Methoden, um die Biosynthese von komplexen Naturstoffen zu entschlüsseln. Ihrer Arbeitsgruppe ist es erst kürzlich gelungen, den Biosyntheseweg von Strychnin vollständig aufzuklären. Die so gewonnenen Einsichten können dazu verwendet werden, neuartige Moleküle in Pflanzen herzustellen und so die Möglichkeiten zur optimierten Produktion von Naturstoffen sowie den synthetischen Zugang zu neuen Molekülklassen zu erschließen.

Ein weiterer Leibniz-Preis mit stark pharmazeutischem Bezug ging an Professorin Dr. Claudia Höbartner (Universität Würzburg, Lehrstuhl für Organische Chemie) für ihre Arbeiten im Bereich der organischen und biomolekularen Chemie funktioneller Nukleinsäuren. Mit ihrer viel beachteten Veröffentlichung zur Aufklärung der ersten Struktur eines DNA-Enzyms, das eine Verknüpfung von RNA-Strängen katalysiert, hat die gebürtige Österreicherin Einblicke in das aktive Zentrum des Biokatalysators auf atomarer Ebene ermöglicht und damit einen bedeutenden Beitrag zur Chemie katalytisch aktiver Nukleinsäuren geleistet.

Gemeinsam mit dem Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie (Professor Dr. Patrick Cramer) hat die Arbeitsgruppe von Höbartner außerdem den antiviralen Wirkmechanismus von Remdesivir (Veklury®) aufgeklärt. Nach dem Einbau von Remdesivir in das Erbgut von SARS-CoV-2 untersuchten die Forscher die Polymerase-RNA-Komplexe. Wie sie herausfanden, pausiert der Kopiervorgang der viralen mRNA genau dann, wenn sich die RNA-Kette nach dem Einbau von Remdesivir um drei weitere RNA-Bausteine verlängert hat. Ein vierter Baustein wird von der RNA-abhängigen Polymerase nicht mehr akzeptiert, was zum Kettenabbruch und zur Blockade der Virusreplikation führt.